Изменение содержания продуктов окислительной модификации белков в сыворотке крови у различных видов осетровых при их адаптации к гиперосмотической среде

Авторы

  • Анна Вадимовна Вьюшина Институт физиологии им. И. П. Павлова РАН
  • Ольга Геннадьевна Семенова Институт физиологии им. И. П. Павлова РАН
  • Людмила Сергеевна Краюшкина Санкт-Петербургский государственный университет

DOI:

https://doi.org/10.33910/2687-1270-2023-4-4-466-474

Ключевые слова:

осетровые, эколого-физиологические группы, гиперосмотическая среда, адаптация, окислительная модификация белков

Аннотация

В данной работе исследовали изменения окислительной модификации белков (ОМБ) сыворотки крови у осетровых разных эколого-физиологических групп в процессе их адаптации к морской воде с целью выяснения физиолого-биохимических различий в функционировании механизмов осмотической и ионной регуляции у осетровых этих групп. Были изучены: стерлядь Acipenser ruthenus (Linnaeus, 1758, пресноводный вид из Средней Волги, совершающий миграции только в пределах реки), сибирский осетр из реки Лена A. baerii (Brandt, 1869, пресноводный вид, совершающий кратковременные пищевые миграции в эстуарий с соленостью воды до 10 ‰), русский осетр A. gueldenstaedtii (Brandt et Ratzeburg, 1833) и белуга Huso huso (Linnaeus, 1758, солоноватоводные анадромные виды Волго-Каспийского бассейна, совершающие регулярные миграции «река-море- река» и обитающие в каспийских водах при солености до 12–14 ‰). Для определения количества продуктов ОМБ использовали методику Арутюняна с соавторами (Аrutyunyan et al. 2000). Показано, что у стерляди уровень ОМБ при солевой нагрузке падает, у сибирского осетра остается без изменений; у изученных анадромных видов колебания уровня ОМБ совпадают с динамикой осмолярности, увеличиваясь в течении 12 часов после перевода рыб в искусственную морскую воду и снижаясь после перехода на гипоосмотический тип регуляции. Можно заключить, что показатели ОМБ сыворотки крови являются значимыми маркерами адаптационных перестроек у осетров различных экологических групп.

Библиографические ссылки

Аrutyunyan, A. V., Dubinina, E. E., Zybina, N. N. (2000) Metody otsenki svobodnoradikal’nogo okisleniya i antioksidantnoj sistemy organizma [Methods of estimating a free-radical oxidation and anti-oxidant system in the body]. Saint Petersburg: Foliant Publ., 104 p. (In Russian)

Caraceni, P., De Maria, N., Ryu, H. S. et al. (1997) Proteins but not nucleic acids are molecular target for the free radical attack during reoxigenation of rat hepatocytes. Free Radical Biology and Medicine, vol. 23, no. 2, pp. 393‒344. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(96)00571-0 (In English)

Ciolino, H. P., Levine, R. L. (1997) Modification of proteins in endothelial cell death during oxidative stress. Free Radical Biology and Medicine, vol. 22, no. 7, pp. 1277–1282. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(96)00495-9 (In English)

Davies, K. J. A. (1995) Oxidative stress: The paradox of aerobic life. Biochemical Society Symposium, vol. 61, pp. 1–31. https://doi.org/10.1042/bss0610001 (In English)

Dubinina, E. E. (2006) Produkty metabolizma kisloroda v funktsional’noj aktivnosti kletok: (zhizn’ i smert’, sozidanie i razrushenie): fiziologicheskie i kliniko-biokhimicheskie aspekty [Products of oxygen metabolism in the functional activity of cells: (life and death, creation and destruction): Physiological and clinical-biochemical aspects]. Saint Petersburg: Meditsinskaya Pressa Publ., 397 p. (In Russian).

Evans, T. G., Kültz, D. (2020) The cellular stress response in fish exposed to salinity fluctuations. Journal of Experimental Zoology. Part A: Ecological and Integrative Physiology, vol. 333, no. 6, pp. 421–435. http://doi.org/10.1002/jez.2350 (In English)

Grune, T., Reinheckel, T., Davies, K. J. A. (1997) Degradation of oxidized proteins in mammalian cells. FASEB Journal, vol. 11, no. 7, pp. 526–534. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9212076 (In English)

Halliwell, B., Gutteridge, J. M. C. (2007) Free radicals in biology and medicine. 4th ed. Oxford: Oxford University Press, 851 p. (In English)

Iftikar, F. I., MacDonald, J. R., Baker, D. W. et al. (2014) Could thermal sensitivity of mitochondria determine species distribution in a changing climate? The Journal of Experimental Biology, vol. 217, no. 13, pp. 2348–2357. http://doi.org/10.1242/jeb.098798 (In English)

Krayushkina, L. S. (2022) Funktsional’naya evolyutsiya osmoregulyatornoj sistemy osetrovykh (Acipenseridae) [Functional evolution of osmoregulatory system of sturgeons (Acipenseridae)]. Moscow: Fismatlit Publ., 316 p. (In Russian)

Kuzmenko, D. I., Laptev, D. I. (1999) Otsenka rezerva lipidov syvorotki krovi dlya perekisnogo okislenya v dinamike okislitel’nogo stressa u krys [Assessment of serum lipid reserve for peroxidation in the dynamics of oxidative stress in rats]. Voprosy Meditsinskoj Khimii, vol. 45, no. 1, pp. 47–54. (In Russian).

Levin, R. L., Garland, D., Oliver, C. N. et al. (1990) Determination of carbonyl content in oxidatively modified proteins. Methods in Enzymology, vol. 186, pp. 464–478. https://doi.org/10.1016/0076-6879(90)86141-H (In English)

Marshall, W. S., Bryson, S. E. (1998) Transport mechanisms of seawater teleost chloride cells: An inclusive model of a multifunctional cell. Comparative Biochemistry and Physiology. Part A: Molecular and Integrative Physiology, vol. 119, no. 1, pp. 97–106. https://doi.org/10.1016/S1095-6433(97)00402-9 (In English)

McCormick, S. D. (1994) Ontogeny and evolution of salinity tolerance in anadromous salmonids: Hormones and heterochrony. Estuaries and Coasts, vol. 17, no. 1A, pp. 26–33. https://doi.org/10.2307/1352332 (In English)

Mecocci, P., Fanó, G., Fulle, S. et al. (1999) Age-dependent increases in oxidative damage to DNA, lipids, and proteins in human skeletal muscle. Free Radical Biology & Medicine, vol. 26, no. 3–4, pp. 303–308. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(98)00208-1 (In English)

Pörtner, H. O. (2002) Climate variations and the physiological basis of temperature dependent biogeography: Systemic to molecular hierarchy of thermal tolerance in animals. Comparative Biochemistry and Physiology. Part A: Molecular & Integrative Physiology, vol. 132, no. 4, pp. 739–761. https://doi.org/10.1016/S1095-6433(02)00045-4 (In English)

Reinheckel, T., Noack, H., Lorenz, S. et al. (1998) Comparison of protein oxidation and aldehyde formation during stress in isolated mitochondria. Free Radical Research, vol. 29, no. 4, pp. 297–305. https://doi.org/10.1080/10715769800300331 (In English)

Rivera-Ingraham, G. A., Lignot, J.-H. (2017) Osmoregulation, bioenergetics and oxidative stress in coastal marine invertebrates: Raising the questions for future research. Journal of Experimental Biology, vol. 220, no. 10, pp. 1749–1760. http://doi.org/10.1242/jeb.135624 (In English)

Smith, C. V. (1991) Correlations and apparent contradictions in assessment of oxidant stress status in vivo. Free Radical Biology and Medicine, vol. 10, no. 3–4, pp. 217–224. https://doi.org/10.1016/0891-5849(91)90079-I (In English)

Stadtman, E. R. (2001) Protein oxidation in aging and age-related diseases. Annals of the New York Academy of Sciences, vol. 928, no. 1, pp. 22–38. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2001.tb05632.x (In English)

Wilhelm Filho, D. (2007) Reactive oxygen species, antioxidants and fish mitochondria Frontiers in Bioscience, vol. 12, no. 4, pp. 1229–1237. https://doi.org/10.2741/2141 (In English)

Wilhelm Filho, D., Giulivi, C., Boveris, A. (1993) Antioxidant defences in marine fish — I. Teleosts. Comparative Biochemistry and Physiology. Part C: Pharmacology, Toxicology and Endocrinology, vol. 106, no. 2, pp. 409–413. https://doi.org/10.1016/0742-8413(93)90154-D (In English)

Winterbourn, C. C., Buss, H. I., Chan, T. P. et al. (2000) Protein carbonyl measurement show evidence of early oxidative stress in critically ill patients. Critical Care Medicine, vol. 28, no. 1, pp. 143–149. http://dx.doi.org/10.1097/00003246-200001000-00024 (In English)

Опубликован

29.12.2023

Выпуск

Раздел

Экспериментальные статьи